دانلود فایل
بزرگترین مرجع دانلود فایلدانلود فایل
بزرگترین مرجع دانلود فایلطرح استند تجاری نمایشگاهی لایه باز 2رو (9)-PSD-EPS
 طرح استند تجاری نمایشگاهی لایه باز 2رو (9)-PSD-EPSطرح استند تجاری نمایشگاهی لایه باز 2رو (9)-PSD-EPS قابل ویرایش کامل در ایلاستریتور/بصورت لایه باز در فتوشاپ/با کیفیت/در قطع استندی 2 در 90
|
دانلود مدل سه بعدی آیکون تلگرام برای سینمافوردی با فرمت C4d
 دانلود مدل سه بعدی آیکون تلگرام برای سینمافوردی با فرمت C4dدانلود مدل سه بعدی C4d لوگوی تلگرام برای نرم افزار سینمافوردی 3D Telegram Logo C4d Telegram قابل ویرایش و انیمیت در نرم افزارها و پلاگین های سه بعدی جلوه های ویژه
|
Ground control monitoring of retreat room–and–pillar mine in Central Appalachia
 Ground control monitoring of retreat room–and–pillar mine in Central Appalachiaمقاله 2017 ترجمه شده با کیفیت عالی |
پایان نامه بررسی شیوه های فرزندپروری و سلامت روان
 پایان نامه بررسی شیوه های فرزندپروری و سلامت روانپایان نامه فایل مورد نظر 107 صفحه word , و قابل ویرایش دارای پرسشنامه چکیده این پژوهش به بررسی شیوه های فرزندپروری و سلامت روان می پردازد که: - آیا بین شیوه های دیکتاتوری از سبک فرزندپروری و سلامت روانی رابطه ی معنی داری وجود دارد؟ - آیا بین شیوه های سهل انگاری از سبک های فرزندپروری و سلامت روانی رابطه معنی داری وجود دارد؟ - آیا بین شیوه های دموکراتیک از سبک های فرزندپرری و سلامت روانی رابطه معنی داری وجود دارد؟ و فرضیه های مربوط به آن عبارتند از : - بین سبک دیکتاتوری و سلامت روانی رابطه معنی دار وجود دارد. - بین سبک سهل انگاری و سلامت روانی ابطه ی معنی دار وجود دارد. - بین سبک دموکراتیک و سلامت روانی رابطه ی معنی دار وجود دارد. همچنین از تست های شیوه های فرزندپروری دیانابامرنید و تست سلامت روانی GHQ28 بر روی 70 نفر از دانش آموزان فرهنگسرای خانواده جمع آوری گردید با توجه به فرضیه های فوق و نتایج با استفاده از آمار توصیفی T استودنت نتایج زیر بدست آمده . - بین سبک دیکتاتوری و سلامت روانی رابطه ی معنی داری وجود نداشت و فرضیه صفر قبول شد. - بین 2 سبک دیگر یعنی سبک های سهل انگار و سبک دموکراتیک رابطه ی معنی داری وجود دارد و فرض صفر رد می شود.
|
جداسازی و شناسایی مولکولی باکتریهای مولد آنزیم فروکتوزیل ترانسفراز از نمونه های محیطی
 جداسازی و شناسایی مولکولی باکتریهای مولد آنزیم فروکتوزیل ترانسفراز از نمونه های محیطیچکیده فروکتوزیلترانسفراز های میکروبی، پلی مرهاییهستند که در بیوسنتز فروکتان میکروبی (لوان، اینولین، و اولیگوساکارید-قندمیوه ای)، نقش دارند واز نظر ساختاری، فروکتوزیلترانسفراز میکروبی، دامنه ی کاتالیزوری خانواده ی گلیکوزید هیدرولیز 68 را به اشتراک می گذارند و در هفت گروه که از نظر فیلوژنتیک به هم مربوط می شوند، گروه بندی می گردند. فروکتوزیلترانسفراز های میکروبی از باکتریهای گرم مثبت- گرم منفی و قارچ ها جدا شده اند. فروکتوزیل ترانسفراز دارای وزن مولکولی 480 کیلو دالتون می باشد. بروز ژن فروکتوزیلترانسفراز، عمدتا توسط سیستم های دوجزئی یا مکانیزم های فسفریلاسیون تنظیم می شوند که به دسترسی سوکرز یا سایر سیگنال های محیطی پاسخ می دهند. فروکتان های میکروبی، در ایجاد مقاومت در مقابل فشار محیطی مانند بی آبی، جذب مواد غذایی، تشکیل بیوفیلم و عوامل ویرولانس، نقش دارند.فروکتوزیل ترانسفراز سبب تسریع انتقال واحد فروکتوزیل به تعدادی از پذیرنده های مختلف مانند آب در واکنش هیدرولیز سوکروز، گلوکز در واکنش تبادل، سوکروز یا فروکتان در پلی مریزاسیون استفاده می کند .هدف از انجام این تحقیق جداسازی و شناسایی مولکولی باکتری های مولد آنزیم فروکتوزیل ترانسفراز از نمونه های محیطی بوده است. به این منظور برای بررسی باکتری های مولد آنزیم فوکوزیل ترانسفراز(لوان سوکراز) از منابع محیطی نظیر پوست پرتقال، ضایعات لیمو، ضایعات موز، سبوس گندم و خاک استفاده شد. پس از تهیه سوسپانسیون و ته نشینی ذرات سوپرناتانت حاصل روی محیط های کشت NA و MC کشت داده شد. پلیت ها به مدت 48 تا 72 ساعت در دمای 30 درجه انکوبه و سپس کلنی های حاصل با روش های متداول و استاندارد باکتری شناسی شناسایی و تعیین هویت گردیدند.سنجش آنزیم فوکوزیل ترانسفراز(لوان سوکراز) براساس متد Yanaseو همکاران(1992) مورد سنجش و ارزیابی قرار گرفته و غلظت گلوکز آزاد شده با فعالیت آنزیمی توسط کیت گلوکز ارزیابی شد. پس از شناسایی باکتری های مولد آنزیم فروکتوزیل ترانسفراز با روش بیوشیمیایی سویه هایی که بیشترین فعالیت آنزیمی را داشتند با روش PCR شناسا یی و ایزوله های برتر با روش 16srDNA نیز ارزیا بی و تعیین هویت گردیدند. نتایج نشان داد بهترین و بیشترین میزان تولید آنزیم در 24 ساعت ،طول موج 500 نانومتر و 37 درجه سانتیگراد به میزانآنزیم توسط باکتری های باسیلوس. تورنجنسیس 45/38mg/dl،آرتروباکتر. نیکوتینا36/62mg/dl، باسیلوس . سرئوس46/08mg/dl بوده است. بنابراین مطالعه حاضر نشان داد که نمونه های محیطی حاوی باکتریهای مولد آنزیم فروکتوزیل ترانسفراز می باشد. کلید واژه: آنزیم فروکتوزیل ترانسفراز، باکتری های مولد، منابع محیطی، جداسازی و شناسایی مولکولی فهرست مطالب عنوان صفحهچکیده1 فصل اول-کلیات29_2 1 مقدمه3 1-1 پرسش اصلی تحقیق4 1-2 فرضیه ها4 1-3 اهداف تحقیق4 1-4 فروکتوزیلترانسفرازمیکروبی4 1-5 فروکتان ها5 1-6 بیوسنتز فروکتام میکروبی8 1-7 ساختار فروکتوزیل ترانسفراز11 1-8 سازماندهی ژنی فروکتوزیل ترانسفراز ها16 1-9 بیان ژنی فروکتوزیل ترانسفراز میکروبی20 1-10نقش بیولوژیکی فروکتوزیل ترانسفراز و فروکتان ها24 1-11 پیشرفتهای اخیر در تحقیقات بر روی فروکتان ها27 فصل دوم : مروری بر تحقیقات انجام شده در ایران و خارج از ایران34 _29 1-1 تحقیقات انجام شده در ایران30 1-2 تحقیقات انجام شده در خارج از ایران30 فصل سوم: مواد و روشها51_35 3-1 نمونه گیری و استریل کردن نمونه ها26 3-2 سنجش آنزیم37 3-3 بررسی مولکولی47 3-3-1 استخراج DNAاز ایزوله47 3-3-2 آنالیز کیفی و کمی DNA استخراجی48 3-3-3 طریقه ساخت بافر48 3-3-4 الکتروفورز48 3-3-5 آنالیز کمی49 3-3-6 واکنش PCR49 3-3-6-1اجزای واکنش srDNA-PCR1649 3-3-7 آنالیز کیفی محصولات PCR50 فصل چهارم : نتایج ...69 _51 4-1 جداسازی باکتری های مولد آنزیم فروکتوزیل ترانسفراز52 4-2 شناسایی فنوتیپی باکتری های مولد آنزیم فروکتوزیل ترانسفراز52 4-3 نتایج استخراج DNA ژنومی.......................... 58 4-4 نتایج واکنش srDAN-PCR16........................... 59 4-5 ردیف سازی توالی بدست آمده در بانک ژن............. 59 4-6 ردیف سازی توالی بدست آمده در بانک ژن به منظور تعیین گونه باکتری............................................... 59 فصل پنجم-بحث و نتیجه گیری74_69 5-1 نتیجه گیری ...................................... 73 5-2 جمع بندی......................................... 73 5-3 پیشنهادات........................................ 74 منابع................................................ 75 فهرست جداول عنوان صفحه جدول 1-1 بررسی ویژگی های جنبشی آنزیم فروکتوزیل ترانسفراز10 جدول 3-1 جذب پس از 6 ساعت ........................... 40 جدول 3-2 جذب پس از 12 ساعت.......................... 41 جدول 3-3 جذب پس از 24 ساعت........................... 42 جدول 3-4 میزان گلوکز پس از 6 ساعت.................... 44 جدول 3-5 میزان گلوکز پس از 12 ساعت................... 45 جدول 3-6 میزان گلوکز پس از 24 ساعت................... 46 جدول 3-7 اجزای واکنش .srDNA-PCR16..................... 49 جدول 3-8 پرایمر ها و اندازه قطعه تکثیری.............. 50 جدول 3-9 برنامه های دمایی ترموسایکر.................. 50 جدول 4-1 شکل میکروسکوپی نمونه ها..................... 53 جدول 4-2 نتایج تست هاس افتراقی....................... 54 جدول 4-3 باکتری های موجود در نمونه ها................ 56 جدول 4-4 نتایج در سطح جنس و گونه.................... 6 فهرست شکل ها عنوان صفحه شکل 1-1 طبقه بندی انواع فروکتان ها بر اساس نوع اتصال زنجیره β-D فروکتوزیل با سوکروز................................... 7 شکل 1-2 توزیع آنزیم فروکتوزیل ترانسفرازدر 7 گروه از نظر فیلوژنتیک............................................ 16 شکل 1-3 ساختار ژنهای آنزیم فروکتوزیل ترانسفراز در باکتریها مولد..................................................... 20 شکل 1-4 تنظیم بیان ژن فروکتوزیل ترانسفراز در برخی باکتری های مولد................................................. 23 شکل 3-1 رشد کلنی پس از 24 ساعت....................... 37 شکل 3-2 ایجاد کدورت پس از 6 ساعت اولیه............... 38 شکل 3-3 پایداری رنگ تست گلوگز در 6،12،24 ساعت اولیه . 43 شکل 3-4 دستگاه الکتروفورز............................ 49 شکل 3-5 دستگاه ترموسایکلر............................ 50 شکل 4-1 شکل میکروسکوپی کلنی پس از رنگ آمیزی.......... 52 شکل 4-2 نتیجه استخراج DNA ژنومی ..................... 58 شکل 4-3 محصول تکثیر PCR ............................. 59 شکل 4-4 پرایمر ریورس نمونه خاک عمیق.................. 60 شکل 4-5 پرایمر ریورس نمونه پرتقال ................... 61 شکل 4-6 پرایمر ریورس نمونه پرتفال ................... 62 شکل 4-7 پرایمر ریورس نمونه سبوس...................... 63 شکل 4-8 ردیف همترازی سازی نمونه خاک عمیق............. 64 شکل 4-9 ردیف همترازی سازی نمونه پرتقال............... 65 شکل 4-10 ردیف همترازی سازی نمونه پرتقال مثبت......... 66 شکل 4-11 ردیف همترازی سازی نمونه سبوس................ 67 فهرست نمودار ها عنوان صفحه نمودار 4-1 میزان تولید گلوکز در 6 ساعت............... 57 نمودار 4-2 میزان تولید گلوکز در 12 ساعت.............. 57 نمودار 4-3 میزان تولید گلوکز در 24 ساعت ............. 58 فصل اول مقدمه و کلیات تحقیق 1. مقدمه لوان یا پلی فروکتوز اگزوپلی ساکارید متشکل از واحد های فروکتوزی است(ارناندز و همکاران،2005) [1] که دارای وزن مولکولی 107 دالتون و حدودا از 60000 واحد فروکتوز تشکیل شده است که در اثر آنزیم لوان سوکراز در خارج از سلول باکتری تولید میشود(آلرگر و همکاران،2006)[2]. گیاهان گلدار لوان را در واکوئل های خود به عنوان منبع قندی برای سازگاری با شرایط سرما و خشکی ذخیره می شود اما در باکتری ها نقش تامین کننده منبع انرژی را ایفا می کند.(با نگئولا و همکاران،2006)[3] برخی باکتریها از قند سوکروز به عنوان منبع کربن استفاده میکنند و در نتیجه قادر به تولید آنزیم فروکتوزیل ترانسفرازهستند(شاشیکالا و همکاران،2001)[4].آنزیم فروکتوزیل ترانسفراز دارای 2 سوبسترا 2،6 بتا - دی فروکتوزیل و سوکروز است که طی واکنش گلیکوزیل ترانسفراز 2 محصول گلوکز و 2،6 بتا - دی فروکتوزیل را تولید می کند(شاشیکالا و همکاران،2001). آنزیم فروکتوزیل ترانسفراز یک آنزیم خارج سلولی با وزن مولکولی 480 دالتون که سبب تسریع انتقال واحد فروکتوزیل به تعدادی از پذیرنده ها از جمله ساکاروز ،آب و پلیمر فروکتان می شود(شاشیکالاوهمکاران،2001؛با نگئولا و همکاران، 2006؛ارناندز و همکاران،2005). فعالیت این آنزیم در گستر ه های از فرآیند ها شامل بقای باکتری در خاک (باسیلوس سوبتلیس) فتو پاتوژنسیس (اروینیا و سودوموناس) همزیستی (باسیلوس پلی میکسا) و متابولیسم فروکتان در گیاهان است(هرناندز و همکاران،1995) [5]. این آنزیم در باکتریهایی همچون ژئو باسیلوس استرئوترموفیلوس ،باسیلوس سرئوس،لاکتو باسیلوس رئوتری،لوکونوستوک مزانتروئید،استرپتوکوکوس سالیویروس، باسیلوس پلی میکسا ومخمرهای همچون آسپرژیلوس و رودوترولا و قارچ تولید می شود(بنتینگو همکاران،2001)[6]. این آنزیم در صنایع مواد غذایی و داروسازی و همچنین در تشخیص بیماری دیابت و پاتوژنز بیماری پریودنتال استفاده می شود (پابست و همکاران، 1997؛ آلگر وهمکاران، 2004) [7]. در این تحقیق استفاده از نمونه های محیطی نه تنها سبب استخراج آنزیم مورد نظر بلکه هم در وقت و هم در هزینه صرفه جویی می شود و راندمان تولید به مراتب بیشتر خواهد شد. 1-1 پرسش اصلی تحقیق 1. آیا امکان جداسازی باکتریهای مولد آنزیم فروکتوزیل ترانسفراز از نمونه های محیطی وجود دارد؟ 2. آیا باکتریهای استخراج شده آنزیم مورد نظر را دارند؟ 3. آیا پتانسیل مناسبی جهت تولید آنزیم فروکتوزیل ترانسفراز در باکتریهای محیطی وجود دارد یا خیر؟ 1-2 فرضیه ها 1.پتانسیل تولید آنزیم ترانسفراز در باکتریهای محیطی در حضور بقایای گیاهی وجود دارد. 2.میزان تولید آنزیم بسته به میزان سوبسترا و دمای محیط متفاوت است 1-3 اهداف تحقیق 1.جداسازی باکتریهای مولد آنزیم فروکتوزیل ترانسقراز ازنمونه های محیطی 2.شناسایی مولکولی و تعیین سکانس ایزوله های موثر در تولید آنزیم 3.هدف کاربردی : ایجاد دانش فنی تولید آنزیم فروکتوزیل ترانسفراز 1-4 فروکتوزیلترانسفرازمیکروبی فروکتوزیلترانسفراز های میکروبی، پلی مرهاییهستند که در بیوسنتز فروکتان میکروبی (لوان، اینولین، و اولیگوساکارید-قندمیوه ای)، نقش دارند) هرناندز و همکاران،2008) [8]. از نظر ساختاری، فروکتوزیلترانسفراز میکروبی، دامنه ی کاتالیزوری خانواده ی گلیکوزید هیدرولیز 68 را به اشتراک می گذارند و در هفت گروه که از نظر فیلوژنتیک به هم مربوط می شوند، گروه بندی می گردند(هرناندز و همکاران،2008). ژن های کدگذاری شده ی فروکتوزیل ترانسفرازدر اپرون ها یا گروه های مرتبط با سایر ژن هایی سازمان دهی می شوند که به ترشح متابولیسم کربوهیدرات یا فروکتوزیل ترانسفرازارتباط دارند (هرناندز و همکاران،2008).بروز ژن فروکتوزیلترانسفراز، عمدتا توسط سیستم های دوجزئی یا مکانیزم های فسفریلاسیون تنظیم می شوند که به دسترسی سوکرز یا سایر سیگنال های محیطی پاسخ می دهند(هرناندز و همکاران،2008). فروکتان های میکروبی، در ایجاد مقاومت در مقابل فشار محیطی مانند بی آبی، جذب مواد غذایی، تشکیل بیوفیلم و عوامل ویرولانس، نقش دارند(اهرناندز و همکاران،2008). در نتیجه اهمیت صنعتی و بیولوژیکی فروکتان ها، فروکتوزیلترانسفراز، موضوع تحقیقات فراوانی بوده است که برای بهبود فعالیت آنزیمی یا مشخص کردن نقش بیولوژیکی آنها در طبیعت، انجام شده اند(هرناندز و همکاران،2008). لوان سوکراز ( سوکروز 2,6 β-D فروکتان 6, β-D فروکتوزیل ترانسفراز)،از باکتریهای گرم-مثبت همچون باسیلوس.سابتیلیس، باسیلوس.ناتو،باسیلوس.پلی میکسا، باسیلوس. استرپتوکوکوس. موتانس، استرپتوکوکوس. سالیواروس، اکتینومایسس.ویسکوس،اکتینومایسس.نیوزلندی وگرم-منفی همچون اروینیا. آمیلوورا، زایموموناس. موبیلیس، استوباکتر.ساب اکسیداز،گلوکونوباکتر. اکسیداز،پانتوا.آگلومرانس، قارچ های همانند آسپرژیلوس و رودوترولا جدا شده است(دونا و همکاران،1999)[9]. فروکتوزیل ترانسفراز 4 واکنش را کاتالیز میکند،تبدیل،هیدرولیز،ترانسفروکتوزیل،پلیمریزاسیون(هرناندزوهمکاران،2008). فروکتوزیل ترانسفراز سبب تسریع انتقال واحد فروکتوزیل به تعدادی از پذیرنده های مختلف مانندآب در واکنش هیدرولیز سوکروز، گلوکز در واکنش تبادل، سوکروز یا فروکتان در پلی مریزاسیون استفاده می کند(شاشیکالا و همکاران،2001). این آنزیم دارای 3 ویژگی 1: سنتز لوان از سوکروز از طریق واکنش ترانس فروکتوزیلاسیون 2: هیدرولیز لوان به مونوساکارید فروکتوز 3: تبدیل فروکتوزبه گلوکز (شاشیکالا و همکاران،2001). فروکتوزیل ترانسفراز دارای 2 سوبسترا سوکروز و 6,2 β-Dفروکتوزیل که طی واکنش گلیکوزیل ترانسفراز 2 محصول گلوکز و 6,2 β-D فروکتوزیل را تولید می کند(شاشیکالا و همکاران، 2001). این آنزیم دارای وزن مولکولی 480 کیلو دالتون است و فعالیت این آنزیم در گستره های از فرآیندهایی شامل بقای باکتری در خاک (باسیلوس.سابتیلیس) فتوپاتوژنسیس (اروینیا و سودوموناس) همزیستی (باسیلوس .پلی میکسا) و متابولیسم فروکتان در گیاهان است (هرناندز و همکاران،1995). 1-5 فروکتان ها فروکتان های میکروبی، از باکتری های گرم-مثبت و گرم-منفی، قارچ های خانواده ی آسپرژیلوس[10] و رودوترولا[11]، جدا شده اند(دونا و همکاران،1999). چندین تحقیق خوب در مورد متابولیسم فروکتان گیاهان و نقش فیزیولوژیکی آنها، نقش های سودبخش به عنوان پروبیوتیک ها در تغذیه انسان و حیوان، کاربردهای صنعتی و بیوسنتزدر گیاهان ترانس ژنتیک، تا کنون به چاپ رسیده اند( هان،1990؛ویجن و اسمیکنز،1999؛دلزن و همکاران، 2005)[12]. فروکتان ها بر طبق نوع اتصالی که زنجیره ی فروکتوزیل β-D گسترده شده با سوکرز تشکیل می دهد، به عنوان اینولینها، لوان ها(فلینز در گیاهان)، لوان های ترکیبی(گرامینان در گیاهان) و سریهای جدید(اینولین جدید و لوان جدید در گیاهان)، طبقه بندی می شوند(شکل 1) (هرناندز و همکاران،2008). اینولین ها، پلیمرهای خطی از فروکتوز با اتصال هستند( فاوکیا و همکاران،2009)[13]. افزودن باقی مانده های فروکتوزیل در اتصال به سوکرز، منجر به تشکیل کستوز-1 می شود که یک اینولین اولیه می باشد(هرناندز و همکاران،2008). پلیمرهای اینولین گیاهی، درجه ای از پلی مریزاسیون(DP)30 تا 150 باقی مانده های فروکتوزیل را دارند درحالی که اینولین های میکروبی، DPمعادل با 20 تا 10000 را دارا هستند (هیجوم و همکاران،2006)[14]. لوان ها نیز پلیمرهای خطی از فروکتوز هستند اما با اتصالات (هرناندز وهمکاران، 2008). لوان دارای وزن مولکولی 107 کیلو دالتون و حدودا از 60000 واحد فروکتوز تشکیل شده است که در اثر آنزیم لوان سوکراز در خارج از سلول باکتری تولید می شود(خنافری و همکاران، 1389).گیاهان گلدار لوان را در واکوئل های خود به عنوان منبع قندی برای سازگاری با شرایط سرما و خشکی ذخیره میکنند اما در باکتری ها نقش تامین کننده منبع انرژی را ایفا می کند( خنافری و همکاران 1389).افزودن باقی مانده فروکتوزیل به سوکرز با اتصال ، منجر به تشکیل کستوز-6 می شود که اولین ماده ی واسطه بیوسنتز لوان می باشد(هرناندز و همکاران،2008). لوان هایی که مبدائ گیاهی دارند(فلین ها)DP کوچکتر از 100 برای باقی ماندهی فروکتوزیل دارند، درحالی که لوان های میکروبی، DP بزرگتر از 100 دارند(هرناندز و همکاران 2008). لوان های ترکیبی(گرامیان ها)، ریشه ی گیاهی دارند و دارای باقی مانده ی فروکتوزیل متصل شده ی و می باشند (هرناندز و همکاران، 200). پیشگام لوان های ترکیبی، تتراساکارید بیفرکوز می باشد(شکل1) (هرناندز و همکاران،2008). در سری های جدید اینولین، واحدهای فروکتوزیل β-D، همانند اینولین، توسط اتصال به هم وصل شده اند، اما زنجیره های فروکتوزیل، به C1 یا C2 از نیمه گلوکزی سوکرز متصل هستند( لویس 1933)[15]. چنین اتفاقی برای سری های جدید لوان نیز رخ می دهد که در آن، واحدهای فروکتوزیلβ-D، توسط یک اتصال به هم وصل شده اند و زنجیره های فروکتوزیل به C1یا C6 از نیمه گلوکزی سوکرز، متصل هستند (هرناندز و همکاران،2008). چون سوکرز پیشگامِ همه ی انواع فروکتان ها میباشد، آنها اغلب در یک سمت، نیمه گلوکزی دارند(هرناندز و همکاران،2008). زنجیره ی کوچک اولیگوساکاریدها (DP)، اولیگوفروکتوزید، فروکتواولیگوساکارید(FOS) یا زنجیره ی کوتاه FOS نام دارند(هرناندز و همکاران،2008). 1-6 بیوسنتزفروکتان میکروبی گیاهان حداقل به دو فعالیت آنزیمی مجزا احتیاج دارند تا واکنش های اولیه و مدت دار در بیوسنتزرا کاتالیز کنند(هرناندز و همکاران،2008). در مقابل، بیوسنتز فروکتان ها، نیازمند یک فعالیت فروکتوزیل ترانسفراز برای هردو واکنش می باشد(هرناندز و همکاران،2008). فروکتوزیل ترانسفرازهای بر طبق روال روبرو دسته بندی شده اند: (1)نوع اتصال میان واحدهای فروکتوزیل β-D در پلیمر که سنتز می کنند (2) ویژگی آنزیمی خود(هرناندز و همکاران،2008). فروکتوزیل ترانسفرازهای ، یک باقی ماندهی فروکتوزیل را به یک مولکول پذیرنده ی سوکرز انتقال می دهند که این عمل بر طبق واکنش کلی می باشد: برای لوکونوستوک مزانتروئید B-512FMC ، یک استثنا رخ می دهد که به جای سوکرز، از مالتوز، به عنوان مولکول پذیرنده استفاده می کند که ارلوز(erlose) تری ساکارید اولیه را تشکیل می دهد(کانگ و همکاران 2005)[16]. استثنای دیگر در مورد باسیلوس مگاتریوم می باشد که بتا دی ساکاریدβ-D فروکتوفرانوزیلگلوکوپرانوزید را سنتز میکند(هومان و همکاران،2007)[17]. لوان سوکرازها به بهترین شکل، فروکتوزیل ترانسفرازهای را توصیف می کنندو اغلب لوان های میکروبی توسط انتقال یک باقی ماندهی β-D فروکتوزیل به مولکول پذیرنده(سوکرز یا لوان) با اتصال های (2-6)، سنتز می کند(هرناندز و همکاران 2008). لوان سوکرازهای میکروبی، از گیرنده های مختلفی استفاده می کنند، مانند آب(در واکنش های هیدرولیز سوکرز)، گلوکز(در واکنش های متناوب) و سوکرز یا فروکتان (در واکنش های پلیمریزاسیون). لوان سوکرازِ راهنلا.آکوآتیلیس JMC1683، نیز از D - زیلوز، D -آرابینوز ، L -آرابینوز، لاکتوز، مالتوز، مالتوتریوز، سلوبیوز و ملی بیوز، به عنوان پذیرنده استفاده می کند(هرناندز و همکاران 2008). لوان سوکراز باسیلوس سابتیلیس NCIMB11871، از حداقل 10گلیکوپرانوزید متفاوت و چندین دی ساکارید به عنوان پذیرنده استفاده می کند(سیبل و همکاران،2006)[18]. ویژگی های جنبشی عمومی آنزیم های لوان سوکراز، در جدول شماره ی 1 توضیح داده شده اند.اغلب لوان سوکرازها، آنزیم های مونومری با وزن مولکولی 46-73kDa دارند(هرناندز و همکاران،2008).راهنلا.آکوآتیلیس، لوکونوستوک.مزانتروئید و اکتینومایسس.ویسکوس که دیامر تشکیل میدهند، بیشترین وزن مولکولی را دارا هستند(پابست،1977؛اهتسوکا و همکاران، 1922؛کانگ و همکاران،2005)[19]. PI برای لوان سوکرازها ، بین 2.6 تا 5.5 متغیر می باشد، در حالی که مقادیر pH بهینه، از 5.0 می باشد تا 6.2. مقادیر Km گزارش شده برای سورکرازلوان ها، از 4.0 تا 160 مول به توان منفی یک می باشد(جدول شماره یک) (هرناندز و همکاران،2008). یون های آهن، به عنوان کوفاکتورها تنها برای لوان سوکراز های لاکتوباسیلوس رئوتری[20]، لوکونوستوک. مزانتورئید[21]، همچون باسیلوس سابتیلیس[22] که نیازمند Ca2+ هستند، گزارش شده است و برخی از گونه های باسیلوس. سابتیلیس به جای +Ca2، نیازمند +Fe3هستند(ون هیجوم و همکاران،2004؛ازیمک و همکاران،2005؛ ملارس- آریتا و همکاران،2006؛گای و همکاران،1983)[23]. فعالیت فروکتوزیلترانسفراز در لوان سوکراز ، توسط یک مکانیزم واکنش پینگ پنگی(رفت وبرگشتی) رخ می دهد که، در باسیلوس. سابتیلیس، گلوکوناستوباکتر دیازوتروفیکوس[24] و استرپتوکوکوس سالیواریوس[25]، تایید شده است(چامبرت و همکاران،1974؛هرناندز و همکاران،1955؛ سونگ و جاکوس،1999)[26]. اینولوسوکرازها، باقی مانده های فروکتوزیل β-D را به پذیرنده های سوکرز یا اینولین با اتصالات() انتقال می دهند(هرناندز و همکاران 2008).اگرچه اینولین یک فروکتان گیاهی مشخص و نمونه ای است، اما لاکتوباسیلوس. رئوتری، لوکونوستوک سیترئوم[27] و استرپتوکوکوس موتان[28] نیز، فعالیت های اینولوسوکراز از خود نشان می دهند(هیجوم و همکاران، 2002؛اولیور- ایلانا و همکاران،2003؛ابیسو و همکاران، 1975)[29].وزن های مولکولی اینولوسوکراز از لاکتوباسیلوس.رئوتری و لوکونوستوک. سیترئوم 85 و 170کیلو دالتون، PI آنها4.5 و 5.0، pH بهینه آنها 5.0 . 6.5 و Kmآنها برای سوکرز به ترتیب 21.0 و 66.0 مول می باشد(هرناندز و همکاران،2008). برای اینولوسوکراز استرپ. موتان، هیچ مشخصه جنبشی، گزارش و ثبت نشده است(هرناندز و همکاران،2008). مکانیزم های واکنش برای اینولوسوکرازها مشخص نشده اند و گزارشی مبنی بر استفاده از آب یا گلوکز به عنوان پذیرنده های فروکتوزیل جایگزین، ارائه نشده است(هرناندز و همکاران،2008). همچنین، فروکتوزیل ترانسفرازهای ، سنتز لوان را نیز کاتالیز می کند اما آنها هیدرولیز را کاتالیز نمی کنند یا مانند لوان سوکرازهای ، واکنش ها را تبادل نمی کنند(هرناندز و همکاران،2008). ویژگی های جنبشی فروکتوزیل تراسنفراز ، در جدول شماره 1، فهرست شده اند. وزن های مولکولی مابین 75 و 180 کیلو دالتون، pH بهینه 4.5-7.5، و مقادیر km برای سوکرز، 5.0-770.4 مول می باشند(هرناندز و همکاران،2008). آنزیم های رودوترولا LEB-V10و آسپرژیلوس آکولئاتوس، از نوع دیمری می باشند(قاضی و همکاران،2007؛ هرنال استینس و مایوگری،2008)[30] جدول 1-1 بررسی ویژگی های جنبشی آنزیم فروکتوزیل ترانسفراز در باکتری های مولد آنزیم(هرناندز و همکاران،2008)
1-7 ساختار فروکتوزیل ترانسفراز لوان سوکرازهای میکروبی، اینولوسوکراز و فروکتوزیل ترانسفراز ، که فروکتان ها را سنتز می کنند، به خانواده ی گلکوزید هیرولاز 68 تعلق دارند(هرناندز و همکاران 2008). فروکتوزیل ترانسفرازهای ، پنج دامنه ی اصلی را به اشتراک می گذارند: (1) یک پپتید سیگنالی(در باکتری گرم-مثبت و گلوکوناستوباکتر.دیازوتروفیکوس)، (2) یک دامنه ی Nترمینال که از نظر طول متغیر است، (3) یک دامنه ی کاتالیزوری با میانگین طول 500 آمینواسید، (4) یک محدود از اتصال دیوار سلولی( در برخی از باکتری های گرم -مثبت) و (5) منطقه ای با طول متغیر در دامنه ی C ترمینال (هیجوم و همکاران،2006). پپتیدهای سیگنالی در دامنه ی N ترمینال از باکتری گرم-منفی، تنها برای لوانِ سوکراز گلوکوناستوباکتر . دیازوتروفیکوس، گزارش شده اند(هرناندز و همکاران،2008). آنها در 30 آمینواسید ابتدایی واقع شده اند که توسط سیستم ترشح نوع II شناسایی شده اند( آریتا و همکاران،2004)[31]. سایر فروکتوزیل ترانسفرازهای از باکتری گرم-منفی ممکن است از طریق مسیرهای متفاوت ترشح شوند(هرناندز و همکاران،2008). همچنین، در فروکتوزیل ترانسفرازهای از باکتری گرم-منفی، یک بخش های حفظ شده در دامنه ی N ترمینال وجود دارد و دارای توالی WT(R/I)ADA(L/M) می باشد که، در پروتئین های واقع شده در وسط غشا نیز وجود دارد(تاجیما و همکاران،2000)[32]. دامنه ی N ترمینال فروکتوزیل ترانسفرازهای ، عموما طولی با 90آمینواسید دارد(هرناندز و همکاران،2008).در لوان سوکراز لاکتوباسیلوس سانفرانسیسنسیس[33]TMW1.392، دامنه ی N ترمینال دارای توالی 16 آمینواسید(DNATSGSTKQESSIAN) می باشد که هفت بار تکرار می شود (تیکینگ و همکاران،2005).لاکتوباسیلوس رئوتری، لوکونوستوک.مزانتروئید،استرپتوکوکوس.موتان،واسترپتوکوکوس. سالیواریوس، توالی هایی را نشان می دهند که طولی یکسان دارند اما، از نظر توالی آمینو اسید باهم مشابه نیستند،اگرچه، دارای مقداری باقی مانده حفظ شده می باشند(هرناندز و همکاران،2008).احتمال می رود که، بخش ها هفت بار تکرار شده، در لاکتوباسیلوس. سانفرانسیسنسیس، به صورت کارکردی باقی بماند، اما این کارکرد(نقش) ممکن است در سایر باکتری ها، از بین برود(هرناندز و همکاران،2008). دامنه های کاتالیزوریِ فروکتوزیلِ ترانسفرازهای میکروبی، دارای 11 توالی موتیف هستند که درجدول شماره 2 توضیح داده شده اند(منگ و فیوتر،2003)[34]. باقی مانده ی که در اتصال Ca2+در لوان سوکراز لاکتوباسیلوس. رئوتری نقش دارد، به عنوان D339 شناسایی شده است و برای اینولوسوکراز و لوان سوکراز، باقی مانده های متناظر نیز به عنوان D520 و D500در نظر گرفته شده اند( ازیمک و همکاران 2005)[35]. جالب اینجاست که،باقی مانده D تنها در فروکتوزیلِ تراسنفراز منشاء گرم-مثبت حفظ شده است (ازیمک و همکاران،2005). دامنه ی اتصال دیوار سلولی در C ترمینال باکتری گرم-مثبت، شامل یک موتیفPXX می باشد(یک موتیف شناسایی سورتاز LPXTG حفظ شده، ویک منطقه ی (هیدروفوبیک) دامنه ی C ترمینال از پروتئین های ثابت شده با دیوار سلولی از باکتری گرم-مثبت) (تیکینگ و همکاران،2005). در فروکتوزیل ترانسفراز های دامنه ی C ترمینال از باکتری گرم-منفی، ناحیه ای غنی از گلیسین وجود دارد که با پروتئین های اتصال گلوکان، مشابه است(سونگ و همکاران،1998)[36]. ساختار سه بُعدیِ جایگاه کاتالیزوریِ فروکتوزیل ترانسفرازهای ، از کریستالوگرافی اشعه ی X لوان سوکراز باسیلوس. سابتیلیس و گلوکوناستوباکتر . دیازوتروفیکوس، بدست آمد(منگ و فیوتر،2003؛مارتینز -فلیتز و همکاران، 2005)[37]. لوکونوستوک سیترئوم[38]CW28 بزرگترین فروکتوزیل ترانسفراز گزارش شده تا کنون می باشد و سه دامنه شبیه به دامنه های ترانسفرازگلیکوزیل، ارائه می دهد(هرناندز و همکاران، 2008). اولین دامنه در 138 آمینواسید از دامنه ی N ترمینال واقع شده است و شباهت کمی به آلترنان سوکرازِ لوکونوستوک. مزانتروئید دارد(هرناندز و همکاران،2008). دومی، دامنه ی کاتالیزوری می باشد که موجب فعالیت اینولوسوکراز می شود و با لوان سوکراز باسیلوس. سابتیلیس، مشابه است(هرناندز و همکاران،2008).سومین دامنه، هویت بالایی را با یک دامنه ی Cآلترنان سوکراز نشان می دهد که مسئول اتصال پلیمری(بسپار) می باشد(الیور-ایلانا و همکاران، 2003)[39]. آلترنان-سوکراز، گلوکان های سوکرز را به همراه اتصالات α(1 و (α بیوسنتزمی کند(هرناندز و همکاران 2008).بیان نسخه ی کوتاه شده ی C ترمینال لوکونوستوک سیترئوم در یولوسوکراز، که شامل دامنه ی کاتالیزوری فروکتوزیل ترانسفراز می باشد، باعث افزایش فعالیت آنزیم و کاهش پایداری حرارتی در 40 درجه سانتیگراد می شود(هرناندز و همکاران،2008). دامنه ی C ترمینال در اینولو سوکراز لوکونوستوک. سیترئوم، که با آلترنان سوکراز هم زنجیره می باشد، ممکن است سرعت واکنش خود را کاهش و پایداری حرارتی خود را افزایش دهد(هرناندز و همکاران،2008). این آنزیم شیمیایی، ممکن است از طریق نوترکیبی میان ژن های وابسته به سوکرزِ ترانسفرازگلیکوزیل با فعالیت های آلترنان سوکراز و اینولوسوکراز، تولید شود(الیور-ایلانا و همکاران،2003). تحلیل فیلوژنتیک پروتئین های فروکتوزیل ترانسفرازمیکروبی، نشان داده است که آنها در هفت گروه اصلی گروهبندی شده اند، A تا G(شکل 2) (هرناندز و همکاران،2008). گروه A با فروکتوزیل ترانسفرازاز باکتری میکروبی βو ی نوع بورخولدریا[40]و گلوکوناباکتر .دیازوتروفیکوس و طبقه ی GC باکتری های اکتینوباکترها، مطابقت دارند(هرناندز و همکاران،2008).گروه B تشکیل شده است از لوان سوکرازهای حاصل از زنجیره های مختلفِ پروتئین باکتری α زیموموناس[41] و باکتری اسیداستیکی گلوکونوباکتر اکسیدانز[42]و گلوکونوستوباکتر زیلینوس[43]. گروهC، تشکیل شده است از لوان سوکرازهای باکتری پروتئینیی نوع سودوموناس[44]، اروینیا آمیلوورا[45]، راهنلا.آکوآتیلیس و از لوکونوستوک. مزانتروئید گرم-مثبت(هرناندز و همکاران،2008). گروهD، شامل لوان سوکرازهای اسفینگو-مونادالز[46]، کاولوباکتر اس پی[47]. گروه E، از لوان سوکرازهای رده ی باسیلوس ها و کلستریدیوم ها تشکیل شده است(هرناندز و همکاران،2008). گروهF، مشتمل بر لوان سوکراز و اینولوسوکرازهای لاکتوباسیلوس ها[48] است(هرناندز و همکاران،2008). گروه هفتم که بسیار متفاوت نیز می باشد، یعنی گروهG، تشکیل شده است از فروکتوزیل ترانسفرازهایی که منشایی یوکاریوتی دارند و توالی آنها همولوگ می باشد، یعنی آرتروباکتر آروسنس[49] و پائنی باسیلوس پلی میکزا[50](هرناندز و همکاران،2008). لوان سوکراز از اوشنیکولا گرانولوسوس[51]، به طور مشخص توسط مقدار خودایستای بالا از گروه های قبلی جدا شده است و میان گروه F و G قرار گرفته است(هرناندز و همکاران،2008). توزیع فروکتوزیل ترانسفراز که در شکل 2 به نمایش گذاشته شده است، با مشاهدات انجام شده توسط پانز و همکاران(2000)، همبستگی دارد. هر گروه در شکل 2، تقریبا به صورت کامل از فروکتوزیل ترانسفراز های ارگانیسم هایی تشکیل شده است که از لحاظ فیلوژنی ، به هم ارتباط دارند(پانز و همکاران،2000).یک استثنا برای لوان سوکراز از لوکونوستوک.مزانترئید گرم-مثبت مشاهده شده است که درگروه C با لوان سوکرازهای گرم-منفی قرار دارد(هرناندز و همکاران،2008) . لوان سوکراز لوکونوستوک مزانتروئید[52]، می تواند با استفاده از انتقال افقی ژن از باکتری گرم-منفی، حاصل شود(هرناندز و همکاران،2008). در حقیقت این لوان سوکراز، با مورد سودوموناس آورانتیکا[53] مشابه است. حدس زده می شود که، ژنومها از باکتری های نوع سودوموناس پویا هستند و پیدا کردن ژن های تکراری و کپی شده در ژنوم آنها، رایج است. اینولوسوکراز بزرگِ لوکونوستوک. سیترئوم که شامل دامنه های مرتبط از نظر آلترنان سوکراز می باشد، به صورت نزدیکی با لوان سوکراز از لوکونوستوک.مزانتروئید در ارتباط است، در نتیجه، منشاء متنوع خود را نشان می دهد(هرناندز و همکاران،2008). هردو لوان سوکراز دیمری از راهنلا.آکوآتیلیس JCM-1683و از لوکونوستوک.سیترئومCW28، به ترتیب، به گروه های Cو F تعلق دارند(الیور-ایلانا و همکاران،2002؛اهتسوکا و همکاران،1992)[54]. آرتروباکتر آروسنس، کلستریدیوم آستوبوتیلیکوم[55] و چندین پاتووارِ[56] سودوموناس سیرینگا[57]، شامل دو یا چند کپی از ژن های کدگذاری لوان سوکراز هستند(هرناندز و همکاران،2008). در دو مورد اول، هر دو کپی ژنی، در گروه های فروکتوزیل ترانسفرازمتفاوت گروهبندی می شوند، در حالی که کپی های پاتووارِ سیرینجا، همگی در گروه C گروه بندی می شوند(هرناندزوهمکاران،2008). ژنهای پارالوگ سودوموناس.سیرینجا، به جایگاه های خارج سلولی و سیتوسل،قرار می گیرند(لی و الریچ،2001)[58]. از سوی دیگر، دو سویه از لوکونوستوک.مزانتروئیدها، شامل یک لوان سوکراز هستند که متعلق به گروه C می باشد و یک فروکتوزیل ترانسفرازکه متعلق به گروه G می باشد(هرناندز و همکاران،2008). این مطلب در مورد لوان سوکراز و فروکتوزیلِ ترانسفراز سویه های مختلفِ باسیلوس.پلی میکزا صدق می کند که، در گروه های E و G قرار گرفته اند(هرناندز و همکاران،2008). این مشاهدات، این فرضیه که ژن های کدگذاری فروکتوزیل ترانسفراز با استفاده از کپی شدن ژن و انتقال افقی ژن، دگرگون می شوند را پشتیبانی می کند(هرناندز و همکاران،پ2008). سه گروه بزرگتر از فروکتوزیل ترانسفرازتوسط، باکتری گرم-منفی(گروه های A تا D)، باکتری گرم-مثبت(گروه های E و F) و قارچ ها(گروه G) (هرناندزو همکاران،2008). درمیان فروکتوزیل ترانسفراز باکتریایی که به خانواده ی GH68 تعلق دارند، بخش های دامنه ی کاتالیزوری، حفظ شده اند(جدول 2) در حالی که فروکتوزیل ترانسفراز های قارچی که به خانواده ی GH32 تعلق دارند وشامل سوکراز و فروکتوزیل ترانسفراز می شوند، تنها بخش نشانه ای را برای فروکتوزیل ترانسفراز به اشتراک می گذارند.این بدان معنا است که، منشایی منوفیلیک وجود دارد(هرناندز و همکاران،2008). 1-8 سازمان دهی ژنی فروکتوزیل ترانسفراز های میکروبی ژن های لوان سوکراز در باکتری های زایموموناس.موبیلیس و گلوکونوباکتر.دیازوتروفیکوس و باسیلوس.سابتیلیس، دراپرون های فرضی وابسته ، در گرو ه هایی با سایر ژن ها یا اپرون ها، سازماندهی شده اند(شکل3) (هرناندز و همکاران،2008). ژن کدگذاری لوان سوکراز در زایموموناس.موبیلیسB4286، levU(sacB)، یک اپرون با جایگاه کروموزوم با یک ژن کدگذاری سوکراز invB(sacC)، تشکیل میدهد(هرناندز و همکاران 2008). سوکرز، بیان اپرون را به عنوان بیسیسترونیکmRNA القا می کند(سونگ و همکاران،1999)[59]. منطقه ی پروموتری کاتالیزور در 5’ژن levU(sacB) قرار گرفته است که توسط یک ساختار ساقه-حلقه ای، دنبال می شود که یک خاتمه رونویسی را شبیه سازی می کند(هرناندز و همکاران،2008). در نتیجه، حدس زده می شود که، بیان invB(sacC)توسط یک مکانیزم ضد خاتمه، کنترل می شود(هرناندز و همکاران،2008). در منطقه ای که 5’ اپرون invB –levUقرار گرفته است، اپرون glk قرار دارد که چهار آنزیمِ مسیر گلیکولیزی را کدگذاری می کند(هرناندز و همکاران 2008).دو چهارچوب خواندن باز(ORF)،در میان هردو اپرون قرار گرفته اند(هرناندز و همکاران،2008). ORF3، یک پروتئین مشابه با خانواده ی Lpr از پروتئین های تنظیم کننده را کدگذاری می کند که موتیف های اتصال DNAحلزونی-چرخش-حلزونی را به اشتراک می گذارند که بیوسنتز و کاهش آمینواسید را کنترل می کند(هرناندز و همکاران،2008).ORF4، پروتئینی را کدگذاری می کند که با ریسمیز(ملح) آسپارتات[60] از آراکاگلوبوس فلوگیدوس[61]، هم ساخت است (سونگ و همکاران،1999). لوان سوکراز و سوکراز از موبیلیس، به ترتیب با 30% و 70%، به فعالیت هیرولیزی سوکرز خارج سلولی، کمک می کنند(هرناندز و همکاران،2008).موتانت های levUهمچنان قادر به رشد در سوکرز به عنوان تنها منبع کربن، هستند اما آنها نمی توانند لوان را و سطوح بالای اتانول را ذخیره کنند(کانان و همکاران،1995)[62]. این نشان می دهد که، محصولات هیدرولیز سوکرز، در غیاب فعالیت بیوسنتز لوان، به کاتابولیسم تخمیری منحرف می شوند(هرناندز و همکاران، 2008). در مقابل، موتانت های invB، سه برابر لوان بیشتر از نوع وحشی ذخیره می کنند و تولید اتانول، کاهش می یابد( سنتیل کومار و همکاران،2004)[63]. ژنی که لوان سوکراز دیازوتروفیکوسSRT4 را کدگذاری می کند، به عنوان بخشی از اپرون فرضی، در کروموزوم قرار گرفته است، به همراه ژنی که یک لواناز خارجی[64] را کدگذاری می کند، یک آنزیم هیدرولز-لوان. پایانه ی 3’ از ژن lsdA شامل یک ساختار ساقه حلقه ای است که خاتمه را شبیه سازی می کند که احتمالا بیان ژن lsdB را کنترل می کند(هرناندز و همکاران،2008). گزارش شده است که، بیان ژن lsdA، سازنده است، درحالی که منطقه بدون کد 5’ شامل توالی همزمان رسمی برای تشدیدکننده های عمل کاتالیزور پروکاریوت نمی باشد( هرناندز و همکاران،2000)[65].مشخص نیست که تحت چه شرایطی lsdB بیان و رونویسی شده است و اینکه آیا اصلا قابل رونویسی می باشد(هرناندز و همکاران،2000). در نزدیکی پایانه ی 3’ از lsdB، گروهی از ژن ها وجود دارد که اجزای سیستم ترشح نوع 2 را کدگذاری می کند و احتمالا یک اپرون تشکیل می دهد( آریتا و همکاران 2004). سیستم های ترشح نوع دو، در ترشح توکسین و آنزیم خارج سلولی در باکتری گرم-منفی، نقش دارند(ام.ال. ولازگوئز-هرناندز و همکاران،2008). نقش سیستم ترشح نوع 2 در ترشح لوان سوکراز در دیازوتروفیکوس، توسط اختلال ژن lsdG,lsdOو lsdF، نشان داده شده است که، ذخیره خارج سلولی لوان را کاهش می دهد و فعالیت درون سلولی لوان سوکراز توسط عامل 4، افزایش می دهد(آریتا و همکاران،2004)[66]. این همکاریِ lsdA-lsdB و اپرون های فرضی سیستم ترشح نوع 2، در یک مکان و ارتباط آنها با ترشح لوان سوکراز، نشان می دهد که، آنها بخشی از ناحیه ژنومی هستند که با متابولیزم لوان، ارتباط دارند(هرناندز و همکاران،2008). ژنی که لوان سوکراز باسیلوس. سابتیلیسQB112 را کدگذاری می کند، به عنوان یک بخش یا یک اپرون تریسیسترونیک، در کروموزوم واقع شده است(پریرا و همکاران،2001)[67]. همانند مثالهای قبلی، یک ساختار با ساقه ی حلقه ای وجود دارد که یک خاتمه رونویسی را شبیه سازی می کند(هرناندز و همکاران، 2008). ساختارهای یکسانی در پایانه های 3’ از yveB و yveA وجود دارند(شکل 3c) (هرناندز و همکاران،2008). yveB یک اندولواناز را کدگذاری می کند که لوانیوبیوز از لوان را تولید می کند(هرناندز و همکاران 2008). مشخصا، لوانیوبیوز توسط باسیلوس. سابتیلیس، سوخت و ساز نمی شود، در نتیجه، نشان می دهد که به عنوان یک مولکول منفرد مورد استفاده قرار می گیرد(داگوئر و همکاران 2004)[68]. yveA برای یک پروتئین غشایی فرضی با کارکرد نامشخص، کدگذاری می کند(داگوئر و همکاران،2004). سودوموناس .فاسئولیکولا PG4180 شامل سه ژن می باشد که لوان سوکرازهای lscA,lscB و lscCرا کدگذاری می کنند(شکل 3d) (هرناندز و همکاران،2008). lscA در کروموزوم واقع شده است و به نظر بدون کارکرد می باشد(هرناندز و همکاران،2008). lscB از پلاسمید P4180D ترشح می شود و یک لوان سوکراز که در محیط کشت ترشح شده است را کدگذاری می کند(هرناندز و همکاران، 2008). lscc نیز در کروموزوم یافت می شود و یک لوان سوکراز پری پلاسمیک را کدگذاری می کند(هرناندز و همکاران،2008). این سه ژن دارای شباهت 95% و هویت 86% هستند. این نویسندگان، همچنین، جورزیما(ایزوزیم) چندگانه ای را در چندین پاتووار از سیرینگا، پیدا کرده اند( لی و الریچ، 2001).احتمال می رود که ژن های آللی در رشته ی PG4180، همانند جورزیماها در پاتووارهای مختلف، توسط رخدادهای تکرار مجدد تولید شده اند تا ژن های غیرمنطقی(پارالوگ) را تولید کنند(ساوادا و همکاران،2002)[69]. تحلیل ساختاری انباشت لوان ها، همانند رفتار فیزیولوژیکی و پاتولوژی موتانت ها در سیرینگا، به شناخت نقش اکولوژیک هر ژن تولید شده کمک خواهد کرد(هرناندز و همکاران،2008). .لاکتوباسیلوس رئوتری 121، شامل ژن هایی است که لوان سوکراز و اینولین را کدگذاری میکنند(شکل 3e) (هرناندز و همکاران،2008). در پایانه ی 5’ از ژن لوان سوکراز، یک ORF2 وجود دارد که برای پروتئین بسیار شبیه به پروتئین فرضی NMA1791 از نیسریا مننژیتیس[70]، کدگذاری می کند(هرناندز و همکاران،2008). در پایانه ی 3’ از لوان سوکراز، یک ORF3 وجود دارد که 59آمینواسید را با ترانسپوزاس از لاکتوباسیلوس کاسئی[71] به اشتراک می گذارد که کمی با عامل Rho از نیسریا گونوره، و دامنه ی کاتالیزوری اینتگراز از HIV-1، شباهت دارد(هرناندز و همکاران،2008). در ناحیه ی 5’ از اینولوسوکراز، یک ORF1 وجود دارد که یک پروتئین شبیه به فسفواستراز از کلستریدیوم.آستوبوتیلوکوم را کدگذاری می کند(ون هیجوم و همکاران،2002). این ژن که فروکتوزیل ترانسفراز (fif) موتان را کدگذاری می کند، درکروموزوم واقع شده است و توسط چندین ORF با کارکرد ناشناخته محصور گردیده است(شکل 3f) (هرناندز و همکاران 2008). در ناحیه ی 3’ از (fif)، یک ساختار باساقه ی حلقه ای وجود دارد که می تواند به عنوان یک خاتمه رونویسی برای fif یا ORF3 عمل کند(هرناندز و همکاران،2008). ORF2 و ORF3 شامل موتیف های اتصال DNA هستند و توالی نسبی ORF4 شبیه GLFB از رده GS-5، یک پروتئین خارج سلولی را کدگذاری می کند(شیروزا و کورامیتسو،1988)[72]. 1-9 بیان ژن فروکتوزیل ترانسفرازمیکروبی کنترل بیان ژن فروکتوزیل ترانسفراز، تنها در چهار باکتری به صورت گسترده مورد مطالعه قرار گرفته است، اروینیا.آمیلوورا، استرپتوکوکوس.موتان، باسیلوس. سابتیلیس و راهنلا.آکوآتیلیس(هرناندز و همکاران،2008). در اروینیا.آمیلوورا،باسیلوس.سابتیلیس و استرپتوکوکوس.موتان، بیان ژن لوان سوکراز تحت کنترل سیستمهای دوجزئی یا تنظیم گری حسی مشابه، می باشد(هرناندز و همکاران،2008). سیستم های دو جزئی، مکانیزم های رایجی هستند که بیان ژن در باکتری را کنترل می کنند و از یک پروتئین حسی فراغشایی با فعالیت پروتئین کیناز و یک پروتئین تنظیم کننده ی پاسخ، تشکیل شده اند(هرناندز و همکاران،2008).پروتیئن حسگر به یک مولکول منفرد متصل می شود که فسفوریلاسیون پروتئین تنظیم کننده ی پاسخ را ارتقاء می دهد و رونوشت یا سایر پاسخ های سلولی را ممکن می سازد(هرناندز و همکاران،2008). پروتئین های فعال کننده ی حسگر مرتبط با بیان ژن فروکتوزیل ترانسفراز میکروبی از قرار روبرو می باشند: RcsC-RcsBدر اروینیا.آمیلوورا، CovS-CovR در استرپتوکوکوس.موتان، وSacX-SacYوDegS-DegU در باسیلوس.سابتیلیس(شکل 4) (هرناندز و همکاران،2008). اگرچه RcsC-RcsB ذاتا به عنوان یک سیستم دوجزئی شناخته شده است، این پروتئین ها به عنوان اعضای یک مسیر سیگنالدهی فسفریله در نظر گرفته می شوند که در بیوسنتز کپسولی، تشکیل بیوفیلم و ویرولانس در چندین باکتری گرم-منفی درگیر هستند(ماجدالانی و گوتسمن،2006)[73]. هنوز مشخص نیست که دقیقا چه چیز توسط پروتئین حسگر RcsBدر اروینیا.آمیلوورا، حس می شود. RcsB فسفریله شده، بیان ژن های درگیر در سنتز اروینیا.آمیلوورا را فعال می کند اما بیان lsc را سرکوب می کند(برسویل و گیدر،1997)[74]. در اروینیا.آمیلوورا، دو تنظیم کننده ی رونوشتی دیگر توصیف شده اند که برای کنترل بیان ژن لوان سوکراز، کاربرد دارند.RlsA یک فعال کنندهی رونوشتی است که مشابه خانواده ی LysR می باشد و شامل دامنه ی اتصال DNA حلزونی در N ترمینال می باشد(ژانگ و گیدر،1999)[75].RlsB یک فعال کننده ی رونویسی شبیه به LsrS در راهنلا.آکوآتیلیس و دو غشا شامل فعال کننده ی رونوشتی زینک می باشد که بیان ژن های تاخیری را کنترل می کند(دو و گیدر،2002)[76]. CovS-CovR که سیستمی دوجزئی می باشد، بیان ژن توکسین در استرپتوکوک گروه A و B را تنظیم می کند و به عنوان یک مکانیزم کنترل مثبت از بیان fif در گروه های موتانِ NG8 و UA159، شناخته می شود(جورج وارد،2007)[77]. نقش CovR، توسط اختلال ژن متناظر در گونه NH8 تایید شده است. جهش، انباشت را افزایش می دهد(لی و همکاران،2004)[78]. در گونه UA159، اختلال vicR کشنده می باشد در حالی که موتانت های خالی vicK، باعث کاهش بیان ژن هایی می شوند که فروکتوزیل ترانسفراز ، ترانسفرازگلیکوزیل و پروتئین اتصال گوکان را کدگذاری می کنند(سنادهرا و همکاران،2005)[79]. در باسیلوس.سابتیلیس، SacX یک پرمیز سوکرز فرضی می باشد که با سیستم فسفرترانسفراز شکر در ارتباط است(هرناندز و همکاران،2008). همچنین، همانند یک پروتئین حسگر در توالی فسفریلاسیون SacX-SacY عمل می کند(هرناندز و همکاران،2008).SacY در باسیلوس.سابتیلیس، دارای مشخصه ی الحاق به sacB کدگذاری لوان سوکراز و levB کدگذاری اندولواناز mRNA می باشد اما، با مکانیزم های متفاوت(هرناندز و همکاران، 2008).SacY در مکانیزم ضد خاتمه از طریق تعامل با خاتمه رونویسی داخلی sacRt، در منطقه ی 5’ از sacB mRNA شرکت می کند(کروتز و همکاران،1990)[80]. علاوه براین، دامنه ی N ترمینال ، sacY، نزدیکی شدیدی به توالی موتیف در levB mRNAدارد(هرناندز و همکاران،2008). این مجموعه، رونویس اپرون sacB-yveB-yveAرا از طریق یک مکانیزم کنترل خودبه خود ضدخاتمه ، فعال می کند(داگوئر و همکاران،2004)[81].DegS-DegUسیستم دوجزئی است که توسط فشار نمک فعال می شود و یک کنترل بر بیان sacB اعمال می کند(هرناندز و همکاران،2008).DegU فسفریله ، رونویسی sacB وaprE را فعال می کند در حالی که، DegU د فسفریله ، رونویس comK را فعال می کند(هرناندز و همکاران،2008).comK به عنوان یک فعال کننده ی رونویسی از sacB عمل می کند(کونتس و راپوپورت،1995)[82]. در راهنلا .آکوآتیلیس ATCC33071، پروتئین LsrS یک همولوگ از RlsB اروینیا.آمیلوورا می باشد و به عنوان یک تنظیم کننده ی مثبت از بیان lsr در طی فاز ثابت از رشد، عمل می کند(دو و گیدر،2002؛سو و همکاران،2002)[83]. در منطقه ی 5’ از lsrA، منطقه ی lsrR، شامل دو توالی ll و l می باشد که در موقعیت های 125 و 64 از جایگاه شروع رونویسی قرار دارند و توسط پروتئین فعال کننده ی lsrS شناسایی می شوند(هرناندز و همکاران،2008). دو منطقه ی دیگر که از طریق تحلیل حذف، شناسایی شده اند، یعنی R1 و R2، در موقعیت های 204 به 175 و 67 به 55 قرار گرفته اند و توسط پروتئین سرکوبگر فرضی که بیان lsrA را توسط عامل 10، کاهش می دهد، شناسایی می شوند(سو و همکاران،2002). اخباری مبنی بر وجود مکانیزم هایی برای بیان ژن فروکتوزیل ترانسفزار قارچی وجود ندارد اما، باید حداقل یک کنترل مختص به سلول وجود داشته باشد، چون، فعالیت فروکتوزیل ترانسفزار تنها در هاگچه ها شناسایی شده است(هیئر و وندنبورگ،2001)[84]. شکل 1-4 تنظیم بیان ژن فروکتوزیل ترانسفراز a سیستم دو جزئی و فسفریله RcsC-RcsB دراروینیا.آمیلوورا، CovS-CovR در استرپتوکوکوس.موتان، و DegS-DegU درباسیلوس. سابتیلیس b تنظیم رونویسی از ژن lsrS در راهنلا.آگواتیلیس(هرناندز و همکاران،2008) 1-10 نقش بیولوژیکی فروکتوزیل ترانسفزار و فروکتان ها اغلب باکتری هایی که فروکتان ها را بیوسنتز می کنند، با میزبان های یوکاریوتی،تعامل دارند.سودوموناس. فاسئولیکولا، یک پاتوژن(بیماری زا) شناخته شده برای دانه سویا می باشد، در حالیکه، اروینیا.آمیلوورا، برای سیب و گلابی می باشد(هرناندز و همکاران،2008). آکتینومایسس.نیوزلندی[85]، آکتینومایسس.ویسکوس،استرپتوکوکوس.موتان و استرپتوکوکوس.سالیواریوس، به صورت رایج در حفره ی دهان یافت می شوند و با تشکیل پلاک دندان ارتباط دارند و همچنین، به عنوان عوامل تصادفی کرم خوردگی دندان نیز در نظر گرفته می شوند(لوری و همکاران،2000)[86]. باکتری های تولید کننده ی فروکتان، در همبستگی ،همزیستی با گیاهان یافت می شوند همانند مواردِ،گلوکونوباکتر.دیازوتروفیکوس با نیشکر،سودوموناس.بوخولدریا با ذرت و زایموموناس.موبیلیس با اگاو (هرناندز و همکاران،2008). باکتری تولید کننده ی لوان، یعنی باسیلوس.سابتیلیس و راهنلا.آکوآتیلیس،در خاک یافت می شوند اما، تعاملات آنها با محیط به حضور فروکتان ها بستگی دارد(هرناندز و همکاران،2008). نقش فروکتان های میکروبی، از طریق تحلیل تاثیر اختلال ژنیِ ژن های کدگذار آنزیمی بیوسنتز فروکتان، مشخص شده است(هرناندز و همکاران،2008). باکتری های جهش دار در ژن هایفروکتوزیل ترانسفراز ، مشخصه های رایجی دارند: (1) توانایی ناقص برای رشد در سوکرز به عنوان منبع کربن منحصربه فرد(اگرفروکتوزیل ترانسفراز تنها آنزیمی باشد که در هیدرولیز سوکرز نقش دارد)، (2) فقدان لعاب فنوتیپ تولید شده توسط وجودِ لوان و (3) تغییرات در روشی که باکتری با محیط نزدیک خود، تعامل می کند(هرناندز و همکاران،2008). گونه استرپتوکوس موتان V403، یک فلور(ساکن) در دهان انسان می باشد که در پیشرفت کرم خوردگی دندان، نقش دارد (رومانا و همکاران،2004)[87]. کاهشِ ذخیره فروکتان در گونه موتانت ، ممکن است توکسین در موتان را تحت تاثیر قرار دهد چون، فروکتان ها عمدتا، توسط این گونه به عنوان کربوهیدرات معکوس، مورد استفاده قرار می گیرند(شرودر و همکاران،1989)[88]. اگرچه مدارک متضادی در مورد نقش فروکتان ها در تجمع دندانی وجود دارد. شرودر و همکاران(1989) مشاهده کرده اند که، گروه های موتانت، از نظر توانایی چسبیدن به سطوح ثابت، تحت تاثیر قرار نمی گیرند، اما مقادیر بیشتری از شکل اگزوپلی ساکارید با واحدهای گلوکزی تولید می کنند. رازن و همکاران(2004) نشان داده اند که، توانایی ایجاد بیوفیلم توسط موتان GS-5 به منبع کربن بستگی دارد. عمق بیوفیلم در سوکرز ضخیم تر از گلوکز یا فروکتوز به عنوان منابع کربن، است(رومانا و همکاران،2004). این تفاوت جزئی در تشکیل بیوفیلم ، ممکن است به دلیل ویرولانس تغییر یافته در استرپتوکوکوس.موتان V403 ناقص در فعالیت فروکتوزیل ترانسفراز باشد که در استفاده از سوکرز نیز ناتوان است(شرودر و همکاران، 1989).در موتان GS-5، ژن کدگذاری فروکتوزیل ترانسفراز ، در محیط بیوفیلم در مقایسه با کشت پلانگتونی، فراتنظیم می شود(هرناندز و همکاران،2008). ژن هایی که گلوکوزیل ترانسفرازهای ، پروتئین اتصال گلوکان، و پروتئین تنظیم کننده ی پاسخ VicR را کدگذاری می کنند، در طی تشکیل بیوفیلم ، فراتنظیم می شوند(هرناندز و همکاران،2008).افزودن سوکرز به محیط بیوفیلم ، باعث افزایش بیشتر در بیان ِ ژن های بالا، می شود(شمش و همکاران،2007)[89]. اروینیا. آمیلوورا یک پاتوژن(بیماری زا)از گیاهان درختی مانند سیب، گلابی و میوه های گل سرخی می باشد. اختلال ژن کدگذاری لوان سوکراز، منجر به افزایش دوره ی تکوین پیش از ظهور علائم بیماری آتش آفت و پس از تلقیح دانه های گلابی با گونه ی موتانت ، می شود(هرناندز و همکاران،2008). گونه ی موتانت ، 10 روز طول می کشد تا علائم را گسترده کند، در حالی که نوع وحشی، آنها در 3-4 روز گسترش می دهد. این نشان می دهد که فعالیت لوان یا لوان سوکراز، به عنوان عامل ویرولانس در این بیماری زا، عمل می کند (گیئر و گیدر، 1993)[90]. فاسئولیکولا، عامل تصادفیِ بیماری آتش آفت در برگهای دانه سویا، می باشد(هرناندز و همکاران،2008). یک گونه ی موتانت ، با اختلال در ژن کدگذاری لوان سوکراز، همچنان قادر به تاثیرگذاری بر برگها بود، اما با کاهش در شدت علائم و تعدادی باکتری که از برگهای مریض، جداشده بودند( لی و الریچ،2001). بیان ژن کدگذاری لوان سوکراز lscB در درجه حرارت 18 درجه ی سانتیگراد افزایش یافت، موقعیتی که با توانایی برای ایجاد بیماری در مزارع با درجه حرارت پایین و رطوبت بالا، منطبق می باشد(لی و همکاران،2006). لوان سوکراز، در فضاهای میان سلولیِ میکرو کلونی ها در طی فاز اولیهِ رشد یا تشکیل اولیه بیوفیلم ، شناسایی شده است( لئو و همکاران،2006)[91]. باسیلوس.پلی میکزا، یک باکتری (ریزوسفر) تثبیت کننده ی نیتروژن می باشد که با گندم، ذرت خوشه ای و ارزن در ارتباط است(هرناندز و همکاران 2008). بزات و همکاران(2000)[92] گزارش داده اند که اختلاف چندانی در تعداد باکتریهای مرتبط با ریزوسفرگندم در مقایسه با گونه نوع وحشی، وجود ندارد.اگرچه، آنها مشاهده کرده اند که، ریزوسفر از گیاهان درپیوند شده ی موتانت ، خاک کمتری به ریشه جمع می کند. در مورد باسیلوس.سابتیلیس، یک باکتری ریزوسفر و خاک، داگر و همکاران(2004)[93]، یک نقش جالب برای لوان، پیشنهاد کرده اند.باسیلوس سابتیلیس شامل ژن هایی است که لوان سوکراز و لوان را کدگذاری می کنند(داگر و همکاران، 2004).لوانوبیوز، محصول هیدرولیز لوان با لواناز، به سلولهای باسیلوس.سابتیلیس منتقل نمی شود، در نتیجه، در فضای خارج سلولی، انباشته می شود(داگر و همکاران،2004). لوانوبیوز، همچنینمیتواند مولکول سیگنال دهنده در باسیلوس.سابتیلیس در خاک عمل کند تا کارکردهای ماندگاری را تعدیل کند یا در میان باسیلوس.سابتیلیس و سایر میکروارگانیسم ها یا گیاهان، به عنوان بخشی از تبادل مولکولی، تعاملات متناظررا برقرار کند(داگر و همکاران، 2004). مونوساکاریدها(مانند گلوکز) یا دی ساکاریدها(سوکرز)، به عنوان مولکولهای سیگنالدهی شناخته شده اند که بیان ژن مربوط به متابولیسم کربن، رشد و پیشرفت در سلولهای گیاه را تنظیم می کنند(داگر و همکاران 2004). همچنین، FOS به عنوان مولکول سیگنالدهی در نظر گرفته شده است که نقش دفاع از گیاهان در مقابل باکتری بیماری زا را دارد (وان دن اند و همکاران،2004)[94]. چون لوان باکتریایی به هنگام تولید در بافت گیاه، سمی می باشد، ممکن است که آنزیم های برون آبکافتی فروکتان خارج سلولی، در سم زدایی درگیر شوند و لوان های باکتریایی را از بیماری زاهای گیاه مانند اروینیا.آمیلوورا و سودوموناس.سیرنجا، پاک کنند (وان دن اند و همکاران،2004). پلیمرهای فروکتان و گلوکان سنتز شده توسط لاکتوباسیلوس، (ساکنین) رایج در معده و روده ی پستانداران و پرندگان می باشند(ساچ و همکاران،2001)[95]. نقش گلیکوزیل ترانسفراز ، توسط غیرفعال سازی ژن ها رمز کننده تحلیل شده است که گلوکوزیل ترانسفراز و اینولوسوکراز در گونه لاکتوباسیلوس.رئوتری TMW1.106را کدگذاری می کند. اختلال در ژن کدگذاری فروکتوزیل ترانسفراز (fifA) در گونه لاکتوباسیلوس.رئوتریLTH5448،تحلیل و بررسی شده است(هرناندزو همکاران 2008). عدم فعالسازی gtfA و اینولوسوکراز،باعث کاربرد ناقص سوکرز می شود(هرناندز و همکاران،2008). این تاثیرات بعد از دو روز خنثی می شوند، احتمالا به این خاطر که، آنزیم های متابولیسمی سوکرز،بیان می یابند(هرناندز و همکاران،2008). در مقابل، اختلال fifA،به آرامی کاربرد سوکرز و رشد را تحت تاثیر قرار می دهد اما نه متابولیسم سوکرز را(سچواب و همکاران،2007)[96]. موتانت های gtfA و اینولوسوکراز، تشکیل بیوفیلم را کاهش دادند که این امر با کاهش شدیدتر در موتانت gtfA همراه بود(هرناندز و همکارانریا، 2008). موتانت اینولوسوکراز، هماوردی کاهش یافته ای در مقابل گونه نوع وحشی متناظر با خود در معده و روده نشان داد(والتر و همکاران،2008)[97]. از این نتایج مشخص است که، gtfA و اینولوسوکراز، نقش مهمی در تجمع دستگاه معده و روده دارند(هرناندز و همکاران،2008). این نتایج با رفتار موتانت های فروکتوزیل ترانسفرازکه در بالا توصیف شدند، در تضاد می باشند و سوالی در مورد اینکه چگونه همو پلیمرهای مختلف شکر، تاثیر و به تجمع کمک می کنند(هرناندز و همکاران،2008). 1-11 پیشرفت های اخیر در تحقیقات بر روی فروکتان ها تلاشهای زیادی برای دریافت رابطه ساختار-کارکردِ فروکتوزیل ترانسفرازهای انجام گرفته است تا ذخیره آنها یا فعالیت خاص آنها توسط مهندسی پروتئین بهبود یابد(هرناندز و همکاران،2008).برای موتانت های زایموموناس.موبیلیس و گلوکونوباکتر.دیازوتروفیکوس، مشخص شد که، فعالیت هیدرولیکی سوکرز خود را از دست دادند اما، فعالیت پلی مریزاسیون فروکتان را حفظ کردند(باتیستا و همکاران،1999؛ یاناس و همکاران،2002)[98]. اخیرا، تروجلو-تولدو و همکاران(2004)[99]، لوان سوکراز گلوکونوباکتر.دیازوتروفیکوس را در گونه مهندسی ژنتیکی شده ی پیچیا پاستوریس[100](مخمر) قرار داده اند تا الکل بدست بیاورند(هرناندز و همکاران، 2008).ژن کدگذاری فروکتوزیل ترانسفراز از آسپرژیلوس سیدویی[101]LAM2544، با موفقیت در اشرشیا.کولی(نوعی مخمر)، قرار داده شد(هیئر و وندنبورگ 2001)[102]. بازیابی یک مرحله مهم در تولید پلیمر می باشد. اخیرا گزارش شده است که افزودن 2متیل، 2 پروپانول، به یک غلظت نهایی از 50% در یک ظرف تخمیر، فعالیت لوان سوکراز را افزایش داد(کاستیلو و لوپز –مونگوا،2004)[103]. فروکتان های گیاهی در مقابل فشار سرما و آب از طریق ثابت کردن ساختارِ غشاهای سلول تحت این شرایط، حفاظ ایجاد می کنند(هرناندز و همکاران،2008). نقش محافظتی فروکتان ها با استفاده از لیپوزوم به عنوان مدل، مورد بررسی و تحلیل قرار گرفته است.FOSها با DP 2-7 بعد از لیپولیز، لیپوزوم ها را تثبیت می کنند. تاثیر حفاظتی با DP افزایش یافت( هینچا و همکاران،2002)[104]. فروکتان های میکروبی، نظر گروه های تحقیقاتی را نیز از جنبه ی ویژگی های ناتراسیوتیکال به خود جلب کرده اند: (1) شیرین کننده های بدون کالری طبیعی (2) فیبرهای قابل حل خوراکی (3) پروموتر های پروبیوتیک رشد دوشکافه ی باکتریایی که به تنظیم pH انجام شده توسط ذخیره اسید چرب با زنجیره کوتاه، مرتبط است (4) تعدیل کنندگان امنیتی (5) تشدید کننده های جذب معدنی (6)ضد سرطان زایی و فواید آنها برای پیش زیست ها در تغذیه حیوانات دامی و خانگی(هرناندز و همکاران،2008). ژن های کدگذاری لوان سوکراز، به عنوان ابزاری برای بیولوژی مولکول مفید هستند(هرناندز و همکاران،2008). ژن کدگذاری لوان سوکراز باسیلوس سابتیلیس که در مایکوباکتریوم اسمگماتیس[105] قرار گرفت، باکتری هایی را که به 10% رشد سوکرز رسیدند را می کشد(هرناندز و همکاران،2008). لوان در فضای میانی موجود بین غشای پلاسما و لایه ی اسید میکولیک انباشته می شود که یک فضای پلاسمایی کاذب ایجاد می کند که برای سلول سمی است(هرناندز و همکاران،2008). علاوه براین، ژن sacBباسیلوس.سابتیلیس، ممکن است به عنوان نشانگر ضد انتخابی در میکروکوکوس. اسمگماتیس، مورد استفاده قرار بگیرد(پلیسیس و همکاران،1996)[106] [1] Ernandes et al [2] Alegre et al [3] Banguela et al [4]Shashikala et al [5] Hernandez et al [6] Bonting et al [7]Pabst et al.alegrel et al [8]Hernandez et al [9]Donna et al [10]aspergillus [11]Rhodotorula [12] Han.vijn and smeekens.delzenne et al [13] Fawkia et al [14] Hijum et al [15] Lewis [16] Kang et al [17]homann et al [18] Seibel et al [19] Pabst,ohtsuka et al,kang et al [20]Lactobacillus reuteri [21]Luec.mesenteroides [22] B. subtilis [23] Hijum et al,ozimek et al,morales-arrieta et al,gay et al [24]Gluconacetobacterdiazotrophicus [25] Streptococcus salivarius [26] Chamber et al,Hernandez et al,song and jacgues [27]Leuconostoccitreum [28] Streptococcus mutans [29] Hijum et al .Olivares-illana et al,ebisu et al [30] Ghazi et al,hernalsteens and maugeri [31] Arrieta et al [32] Tajima et al [33]Lactobacillus sanfranciscensis [34] Meng and futterer [35] Ozimek et al [36] Song et al [37] Martinez-fleites et al [38]Lueconostoccitreum [39] Olivares-illana et al [40]Burkholderia [41]Zymomonasmobilis [42]Gluconobacteroxidans [43]Gluconocetobacterxylinus [44]pseudomomnas [45]Erwiniaamylovora [46]Sphingo-monadales [47]Caulobacter SP [48]lactobacillales [49]Arthrobacteraurescens [50]Paenibacilluspolymyxa [51]Oceanicolagranulosus [52]Leucononstocmesenteroides [53]Pseudomomnasaurantica [54]Oliveares-illana et al . Ohtsuka et al [55] Clostridium acetobutylicum [56]pathovars [57] Pseudomonas syringae [58] Li and ullrich et al [59] Song et al [60]Racemaseaspertate [61]Archaeglobusfulgidus [62] Kannan et al [63] Senthilkumar et al [64]exolevanase [65]Hernandez et al [66] Arrieta et al [67] Pereira et al [68] Daguer et al [69] Sawada et al [70]Neisseria meningitides [71]Lactobacillus casei [72] Shiroza and kuramitsu [73] Majdalani and gottesman [74] Bereswill and geider [75] Zhang and geider [76] Du and geider [77] Churchward [78] Lee et al [79] Senadheera et al [80] Crutz et al [81] Daguer et al [82] Kunst and rapport [83] Du and geider,soe et al [84] Heyer and wendenburg [85]Actinomycesnaeslundii [86] Lori et al [87] Romona et al [88] Schroeder et al [89] Shemesh et al [90] Geier and geider [91] Laue et al [92] Bezzate et al [93] Daguer et al [94] Van den ende et al [95] Sach et al [96] Schwab et al [97] Walter et al [98] Batista et al,yanase et at [99] Trujillo-toledo et al [100]Pichiapastoris [101]Aspergillussydowii [102] Heyer and wendenburg [103]Castillo and lopez-munguia [104] Hincha et al [105]Mycobacterium smegmatis [106] Pelicic et al
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||